100 великих научных открытий - страница 9

Впервые термин «белковый» (albumineise) в значении «жидкость животного организма» был введен французским физиологом Ф. Кене в 1747 г. и в таком толковании вошел в «Энциклопедию» Д. Дидро и Ж. Д’Аламбера. С той поры исследования белков приобрели систематический характер. В 1759 г. А. Кессель-Майер описал выделение клейковины из растений и охарактеризовал ее свойства. В 1762 г. А. Галлер исследовал процесс образования и свертывания казеина (молочного белка), а в 1777 г. А. Тувенель назвал творог белковой частью молока. В то же время французский химик А. Фуркруа доказал единую природу белков, выделенных из растительных и животных организмов, а также обозначил три главных белковых компонента крови: альбумин, желатин и фибрин.

В 1803 г. Дж. Дальтон вывел первые формулы альбумина и желатина, показав, что эти вещества содержат азот. Семь лет спустя Ж. Гей-Люссак провел химические анализы фибрина крови и казеина и пришел к выводу, что все белки содержат общую основу – протеин (в переводе с греческого «самый важный»), который имеет формулу C_>40H_>62N_>10O_>12 и связан в различных пропорциях с атомами серы и фосфора. Эта теория получила всеобщее признание и привлекла интерес к аналитическим исследованиям белков, для чего ученые стали использовать щелочной и кислотный гидролиз – реакции с водой в присутствии кислот и щелочей. Чуть позже путем экстракции растворами нейтральных солей был получен кристаллический гемоглобин, а также некоторые растительные белки.

Создание теории протеина совпало с формированием представлений о функции белков в организме. В 1835 г. Й. Берцелиус высказал идею о важнейшей функции белка – ускорять химические реакции в организме. Год спустя Т. Шванн открыл первый белковый фермент – пепсин, а через 20 лет Ж. Корвизар обнаружил трипсин. Эти открытия подогрели интерес биохимиков к физиологии пищеварения, а следовательно, к продуктам переваривания белков. К середине XIX в. было доказано, что под действием ферментов белки распадаются на близкие по свойствам фрагменты, получившие название пептонов.

Решающим для понимания химической природы белков стало выделение из них аминокислот в процессе гидролиза. В 1806 г. Л. Воклен выделил из сока спаржи аминокислоту аспарагин. В то же время Ж. Пруст получил лейцин из сыра и творога. В 1820 г. А. Браконно вскипятил белки с серной кислотой и получил «клеевой сахар», или глицин. Далее путем гидролиза фибрина из мяса ученый выделил лейцин, а при разложении шерсти – лейцин и смесь других продуктов гидролиза. Чтобы не путаться, было решено называть аминокислоты в честь «первоисточников». Так, аспарагин был обнаружен в соке аспарагуса (спаржи), глутаминовая кислота – в клейковине пшеницы (от лат. gluten ― клей), цистеин – в камнях мочевого пузыря (от греч. «цистис» – пузырь), а аргинин получен в виде соли серебра (от лат. argentum ― серебро).

В начале ХХ в. значительный вклад в изучение белка внес Э. Фишер. Впервые применив методы органической химии (в частности, встречный синтез, предполагающий создание одних и тех же веществ разными способами), Фишер доказал, что белки построены из остатков α-аминокислот, соединенных пептидной связью.

В 1920—1940-е получили развитие физико-химические методы анализа, которые помогли определить молекулярные массы многих белков, открыть сферическую форму молекул глобулярных белков, выполнить первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и их связующих звеньев – пептидов, молекулы которых построены из двух и более аминокислотных остатков – C(O)NH, – соединенных в цепь.

В 1934 г. Лайнус Полинг совместно с А. Мирски сформулировал теорию строения и функций белка, а два года спустя начал изучать атомную и молекулярную структуру белков и аминокислот с применением рентгеновской кристаллографии. В 1942 г. Полингу удалось получить первые искусственные антитела (белки, призванные защищать организм от вирусов, токсинов и пр.) и изменить химическую структуру некоторых глобулинов, содержащихся в крови.

В 1937 г. М. Перуц начал изучать строение молекулы гемоглобина, а позже к нему присоединился Дж. Кендрю, заинтересованный структурой молекулы миоглобина – белка, связывающего кислород в мышцах. Длительное время ученые исследовали эти вещества, играющие огромную роль в окислительных процессах, и в 1957 г. Кендрю впервые смог представить структуру белка в системе трех координат. Подкрепив свои выводы рентгеноструктурным анализом и обработав результаты на ЭВМ, ученые создали полноценные трехмерные модели миоглобина и гемоглобина и в 1962 г. были удостоены Нобелевской премии по химии.